Directed mutagenesis alters the stereochemistry of catalysis by isolated 
ketoreductase domains from the erythromycin polyketide synthase

Baerga-Ortiz, A.; Popovic, B.; Siskos, A. P.; O'hare, H. M.; Spiteller, D.; Williams, M. G.; Campillo, N.; Spencer, J. B.; Leadlay, P. F.

doi:10.1016/j.chembiol.2006.01.004

Directed mutagenesis alters the stereochemistry of catalysis by isolated ketoreductase domains from the erythromycin polyketide synthase

Baerga-Ortiz, A., Popovic, B., Siskos, A. P., O'hare, H. M., Spiteller, D., Williams, M. G., Campillo, N., Spencer, J. B., & Leadlay, P. F. (2006). Directed mutagenesis alters the stereochemistry of catalysis by isolated ketoreductase domains from the erythromycin polyketide synthase. Chemistry & Biology, 13(3), 277-285. doi:10.1016/j.chembiol.2006.01.004.

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資料種別: 学術論文

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Baerga-Ortiz, A., 著者
Popovic, B., 著者
Siskos, A. P., 著者
O'hare, H. M., 著者
Spiteller, D.¹, 著者
Williams, M. G., 著者
Campillo, N., 著者
Spencer, J. B., 著者
Leadlay, P. F., 著者

所属:
1Department of Bioorganic Chemistry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_24028

内容説明

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キーワード: 2 tropinone reductases Fatty-acid synthase Molecular-basis Celmers rules Combinatorial biosynthesis Substrate-specificity Chain extension Protein models Binding Stereospecificities Biochemistry & Biophysics in Current Contents(R)/Life Sciences

要旨: The ketoreductase (KR) domains eryKR(1) and eryKR(2) from the erythromycin-producing polyketide synthase (PKS) reduce 3-ketoacyl-thioester intermediates with opposite stereospecificity. Modeling of eryKR(1) and eryKR(2) showed that conserved amino acids

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日付: 出版: 2006

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識別子（DOI, ISBNなど）: その他: BOL378
DOI: 10.1016/j.chembiol.2006.01.004

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出版物名: Chemistry & Biology

その他 : Chem. Biol.

種別: 学術雑誌

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出版社, 出版地: London : Cell Press

ページ: - 巻号: 13 (3) 通巻号: - 開始・終了ページ: 277 - 285 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 1074-5521
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925604781

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