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  An ancient enzyme domain hidden in the putative beta-glucan elicitor receptor of soybean may play an active part in the perception of pathogen-associated molecular patterns during broad host resistance

Fliegmann, J., Mithöfer, A., Wanner, G., & Ebel, J. (2004). An ancient enzyme domain hidden in the putative beta-glucan elicitor receptor of soybean may play an active part in the perception of pathogen-associated molecular patterns during broad host resistance. The Journal of Biological Chemistry, 279(2), 1132-1140. doi:10.1074/jbc.M308552200.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-A00B-B Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0009-4B25-A
Genre: Zeitschriftenartikel

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BOL150.pdf (Verlagsversion), 0B
 
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BOL150.pdf
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Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/octet-stream
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Copyright Datum:
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M308552200 (Verlagsversion)
Beschreibung:
OA
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Urheber

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 Urheber:
Fliegmann, J., Autor
Mithöfer, A.1, 2, Autor           
Wanner, G., Autor
Ebel, J., Autor
Affiliations:
1Department of Bioorganic Chemistry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_24028              
2Research Group Dr. A. Mithöfer, Plant Defense Physiology, Department of Bioorganic Chemistry, Prof. Dr. W. Boland, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, Jena, DE, ou_421907              

Inhalt

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Schlagwörter: High-affinity binding Beta-1,3-glucan recognition protein Glycine-max l Disease-resistance Innate immunity Glucoside elicitor Defense responses Phytoalexin accumulation Bradyrhizobium-japonicum Aspergillus-fumigatus. Biochemistry & Biophysics in Current Contents(R)/Life Sciences.
 Zusammenfassung: A successful defense against potential pathogens requires that a host organism is able to discriminate between self and nonself structures. Soybean (Glycine max L.) exploits a specific molecular pattern, a 1,6-beta-linked and 1,3-beta-branched heptagluc

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2004
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: BOL150
DOI: 10.1074/jbc.M308552200
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: The Journal of Biological Chemistry
  Andere : JBC
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Baltimore, etc. : American Society for Biochemistry and Molecular Biology [etc.]
Seiten: - Band / Heft: 279 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1132 - 1140 Identifikator: ISSN: 0021-9258
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925410826_1