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  2-Methylisocitrate lyases from the bacterium Escherichia coli and the filamentous fungus Aspergillus nidulans - Characterization and comparison of both enzymes

Brock, M., Darley, D., Textor, S., & Buckel, W. (2001). 2-Methylisocitrate lyases from the bacterium Escherichia coli and the filamentous fungus Aspergillus nidulans - Characterization and comparison of both enzymes. European Journal of Biochemistry, 268(12), 3577-3586. doi:10.1046/j.1432-1327.2001.02262.x.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-A4DE-4 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-6520-A
Genre: Zeitschriftenartikel

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GER049.pdf (Verlagsversion), 0B
 
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GER049.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
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application/octet-stream
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://dx.doi.org/10.1046/j.1432-1327.2001.02262.x (Verlagsversion)
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OA
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Urheber

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 Urheber:
Brock, M., Autor
Darley, D., Autor
Textor, S.1, Autor           
Buckel, W., Autor
Affiliations:
1Department of Biochemistry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_421893              

Inhalt

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Schlagwörter: Aspergillus nidulans; Escherichia coli; propionate metabolism; methylisocitrate lyase; isocitrate lyase Isocitrate lyase; propionate; mutase; cycle
 Zusammenfassung: In Escherichia coli and Aspergillus nidulans, propionate is oxidized to pyruvate via the methylcitrate cycle. The last step of this cycle, the cleavage of 2-methylisocitrate to succinate and pyruvate is catalysed by 2-methylisocitrate lyase. The enzymes

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2001
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: GER049
DOI: 10.1046/j.1432-1327.2001.02262.x
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: European Journal of Biochemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Berlin : Published by Springer-Verlag on behalf of the Federation of European Biochemical Societies
Seiten: - Band / Heft: 268 (12) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 3577 - 3586 Identifikator: ISSN: 0014-2956
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/111097776606040