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  High-resolution structure determination of the CylR2 homodimer using paramagnetic relaxation enhancement and structure-based prediction of molecular alignment.

Rumpel, S., Becker, S., & Zweckstetter, M. (2008). High-resolution structure determination of the CylR2 homodimer using paramagnetic relaxation enhancement and structure-based prediction of molecular alignment. Journal of Biomolecular NMR, 40(1), 1-13. Retrieved from http://springerlink.metapress.com/content/15r81702p04t73p2/fulltext.pdf.

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332899.pdf (Verlagsversion), 0B
Name:
332899.pdf
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Öffentlich
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application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
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Lizenz:
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Rumpel, S.1, Autor           
Becker, S.2, Autor           
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: NMR solution structure; homodimer CylR2; paramagnetic relaxation enhancement; PALES; residual dipolar couplings; rigid-body docking
 Zusammenfassung: -

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2008-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 40 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1 - 13 Identifikator: -