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Zeitschriftenartikel

Electron paramagnetic resonance spectroscopy measures the distance between the external β-strands of folded α-synuclein in amyloid fibrils.

MPG-Autoren
/persons/resource/persons15308

Karyagina,  I.
Research Group of Electron Paramagnetic Resonance, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons14824

Becker,  S.
Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons15710

Riedel,  D.
Facility for Electron Microscopy, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons15286

Jovin,  T. M.
Department of Molecular Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons15147

Griesinger,  C.       
Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons14834

Bennati,  M.
Research Group of Electron Paramagnetic Resonance, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Karyagina, I., Becker, S., Giller, K., Riedel, D., Jovin, T. M., Griesinger, C., et al. (2011). Electron paramagnetic resonance spectroscopy measures the distance between the external β-strands of folded α-synuclein in amyloid fibrils. Biophysical Journal, 101(1), L1-L3.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-0E4E-B
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