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Zeitschriftenartikel

Increasing the stability of an enzyme toward hostile organic solvents by directed evolution based on iterative saturation mutagenesis using the B-FIT method

MPG-Autoren
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Reetz,  M. T.
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;

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Soni,  P.
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;

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Fernández,  L.
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;

/persons/resource/persons58595

Gumulya,  Y.
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;
Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society;

Carballeira,  J. D.
Max Planck Society;

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Zitation

Reetz, M. T., Soni, P., Fernández, L., Gumulya, Y., & Carballeira, J. D. (2010). Increasing the stability of an enzyme toward hostile organic solvents by directed evolution based on iterative saturation mutagenesis using the B-FIT method. Chemical Communications (Cambridge), 46, 8657-8658. doi:10.1039/C0CC02657C.


Zitierlink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-000F-8E61-D
Zusammenfassung
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