The register of the α-chains modulates conformational properties and binding 
affinities of the cell adhesion epitope of collagen type IV.

Saccá, B.; Sinner, E.-K.; Kaiser, J.; Renner, C.; Lübken, C.; Eble, J. A.; Moroder, L.

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The register of the α-chains modulates conformational properties and binding affinities of the cell adhesion epitope of collagen type IV.

MPG-Autoren

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Sinner, E.-K.
Oesterhelt, Dieter / Membrane Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Renner, C.
Moroder, Luis / Bioorganic Chemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Moroder, L.
Moroder, Luis / Bioorganic Chemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Saccá, B., Sinner, E.-K., Kaiser, J., Renner, C., Lübken, C., Eble, J. A., et al. (2004). The register of the α-chains modulates conformational properties and binding affinities of the cell adhesion epitope of collagen type IV. In Y.-C. Du, Y.-S. Zhang, & J. Tam (Eds.), Peptides – Biology and Chemistry, Proceedings of the 7th Chinese Peptide Symposium (pp. 53-58). Shanghai: Shanghai Scientific & Technical Publ.

Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0010-6A54-3

Zusammenfassung

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