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Poster

Lektin-Affinitätschromatographie zur Aufreinigung humaner Influenza Viren

MPS-Authors
/persons/resource/persons86422

Opitz,  L.
Bioprocess Engineering, Max Planck Institute for Dynamics of Complex Technical Systems, Max Planck Society;

/persons/resource/persons86517

Wolff,  M. W.
Bioprocess Engineering, Max Planck Institute for Dynamics of Complex Technical Systems, Max Planck Society;
Otto-von-Guericke-Universität Magdeburg, External Organizations;

/persons/resource/persons86460

Salaklang,  J.
Bioprocess Engineering, Max Planck Institute for Dynamics of Complex Technical Systems, Max Planck Society;
Univ. of Applied Sciences, Muenster, Germany;

/persons/resource/persons86442

Rapp,  E.
Physical and Chemical Foundations of Process Engineering, Max Planck Institute for Dynamics of Complex Technical Systems, Max Planck Society;

/persons/resource/persons86448

Reichl,  U.
Otto-von-Guericke-Universität Magdeburg;
Bioprocess Engineering, Max Planck Institute for Dynamics of Complex Technical Systems, Max Planck Society;

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Fulltext (public)
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Supplementary Material (public)
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Citation

Opitz, L., Wolff, M. W., Salaklang, J., Rapp, E., & Reichl, U. (2006). Lektin-Affinitätschromatographie zur Aufreinigung humaner Influenza Viren. Poster presented at GVC/DECHEMA-Jahrestagungen 2006, Wiesbaden, Germany.


Cite as: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0013-99B0-1
Abstract
Humane Influenza Impfstoffe werden traditionell aus beimpften Hühnereiern hergestellt. Ein neuer Weg stellt die Impfstoffherstellung mit Zellkulturen dar, welcher eine Anpassung der Virusaufarbeitung erfordert. Ziel dieser Studie ist es, die Aufreinigung von humanen Influenzaviren aus der Zellkulturbrühe über eine Lektin-Affinitätschromatographie zu entwickeln. Lektine sind Proteine, welche spezifisch an Kohlenhydrate bzw. Kohlenhydratgruppen binden. Als Modellvirus wurde Influenza A/PuertoRico/8/34 in Madin Darby canine kidney (MDCK) Zellen produziert. Die Oberfläche des Influenza A Virus enthält zwei Spikeglykoproteine: das Hämagglutinin (HA) und die Neuraminidase (NA). Das HA ist das am häufigsten vorkommende Oberflächenprotein. Basierend auf dessen Glykostruktur wurden geeignete Lektine für Lektin-Virus Bindungsstudien ausgewählt. Diese Studien umfassten Lektin-Blot-Analysen und Small-scale-Affinitätschromatographie-Experimente. Unter den getesteten Liganden wurde die höchste spezifische Bindung an viralen Proteinen bei den Galactose spezifischen Lektinen Erythrina cristagalli Lectin (ECL) und Euonymous Europaeus Lectin (EEL) beobachtet. Beide Lektine wurden zur Aufreinigung der Influenzaviren über die Affinitätschromatographie eingesetzt. Dabei erreichte man HA-Wiederfindungsraten von bis zu 80% bei gleichzeitiger starker Verringerung der Zellprotein- und Nukleinsäurekontaminationen. Aus diesem Grund repräsentiert die Lectin-Affinitätschromatographie einen vielversprechenden Weg zur Aufarbeitung von Influenzaviren aus Zellkulturen.