Characterization of annexin A1 glycan binding reveals binding to highly 
sulfated glycans with preference for highly sulfated heparan sulfate and heparin

Horlacher, T.; Noti, C.; de Paz, J. L.; Bindschädler, P.; Hecht, M. L.; Smith, D. F.; Fukuda, M. N.; Seeberger, Peter H.

doi:dx.doi.org/10.1021/bi101121a

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Characterization of annexin A1 glycan binding reveals binding to highly sulfated glycans with preference for highly sulfated heparan sulfate and heparin

MPG-Autoren

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Horlacher, T.
Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society;

/persons/resource/persons121394

Hecht, M. L.
Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society;

/persons/resource/persons121849

Seeberger, Peter H.
Peter H. Seeberger - Vaccine Development, Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society;

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Zitation

Horlacher, T., Noti, C., de Paz, J. L., Bindschädler, P., Hecht, M. L., Smith, D. F., et al. (2011). Characterization of annexin A1 glycan binding reveals binding to highly sulfated glycans with preference for highly sulfated heparan sulfate and heparin. Biochemistry, 50(13), 2650-2659. doi:dx.doi.org/10.1021/bi101121a.

Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0015-4797-E

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