NMR-Spektroskopie an löslichen Proteinkomplexen mit Molekulargewicht im 
Mega-Dalton-Bereich.

Mainz, A.; Religa, T. L.; Sprangers, R.; Linser, R.; Kay, L. E.; Reif, B.

doi:10.1002/ange.201301215

Item

ITEM ACTIONSEXPORT

Add to Basket

Local TagsRelease HistoryDetailsSummary

Released

Journal Article

NMR-Spektroskopie an löslichen Proteinkomplexen mit Molekulargewicht im Mega-Dalton-Bereich.

MPS-Authors

/persons/resource/persons129267

Linser, R.
Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society;

External Resource

http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201301215/pdf
(Publisher version)

Fulltext (restricted access)

There are currently no full texts shared for your IP range.

Fulltext (public)

There are no public fulltexts stored in PuRe

Supplementary Material (public)

1977456_Suppl.pdf
(Supplementary material), 4MB

Citation

Mainz, A., Religa, T. L., Sprangers, R., Linser, R., Kay, L. E., & Reif, B. (2013). NMR-Spektroskopie an löslichen Proteinkomplexen mit Molekulargewicht im Mega-Dalton-Bereich. Angewandte Chemie, 125(33), 8909-8914. doi:10.1002/ange.201301215.

Cite as: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-A18F-A

Abstract

Je größer, umso besser: Sequenzielle NMR-spektroskopische Zuordnungen des Proteinrückgrats gelangen für einen Proteasomkomplex von ca. 1 MDa. Die Methode beruht auf einer Immobilisierung des Komplexes durch Probenrotation im magischen Winkel. In Kombination mit Proteindeuterierung, Protonendetektion austauschbarer Gruppen und paramagnetischer Relaxationsverstärkung werden Struktur- und Dynamikuntersuchungen supramolekularer Komplexe mit atomarer Auflösung möglich.