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Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität.

MPS-Authors
/persons/resource/persons129267

Linser,  R.
Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society;

Fulltext (public)
There are no public fulltexts available
Supplementary Material (public)

1977483_Suppl.pdf
(Supplementary material), 593KB

Citation

Morris, V. K., Linser, R., Wilde, K. L., Duff, A. P., Stunde, M., & Kwan, A. H. (2012). Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität. Angewandte Chemie, 124(50), 12791-12795. doi:10.1002/ange.201205625.


Cite as: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-A2BC-9
Abstract
Wasserabweisend: Hydrophobine sind Proteine aus Pilzen, die amphipathische fibrilläre Monolagen mit amyloiden Eigenschaften und einer hydrophoben Seite so wasserabweisend wie Teflon bilden. Festkörper-NMR-Studien an EAS-Hydrophobin-Fibrillen belegen für die Amyloidbildung im Kontext des gesamten funktionellen Amyloids eine partielle molekulare Reorganisation und einen geordneten, β-Faltblatt-reichen Kern.