Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und 
Membranproteinen.

Linser, R.; Dasari, M.; Hiller, M.; Fink, U.; Lopez del Amo, J. M.; Markovic, S.; Handel, L.; Kessler, B.; Schmieder, P.; Oesterhelt, D.; Oschkinat, H.; Reif, B.

doi:10.1002/ange.201008244

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Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen.

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Linser, R.
Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society;

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Linser, R., Dasari, M., Hiller, M., Fink, U., Lopez del Amo, J. M., Markovic, S., et al. (2011). Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen. Angewandte Chemie, 123(19), 4601-4605. doi:10.1002/ange.201008244.

Cite as: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-E83F-D

Abstract

Die strukturelle Charakterisierung von unlöslichen Proteinen stützt sich auf Festkörper-NMR-Spektroskopie. Versuche mit Perdeuterierung und partiellem Rückaustausch, wie sie schon für kristalline Modellproteine vorgeschlagen wurden, erwiesen sich nun auch als vorteilhaft zur Detektion von Protonen in heterogenen Systemen wie Fibrillen, die aus dem Alzheimer'schen β-Amyloidpeptid Aβ40 gebildet werden, das β-Fass-Membranprotein OmpG und das α-helikale Membranprotein Bakteriorhodopsin.