English
 
User Manual Privacy Policy Disclaimer Contact us
  Advanced SearchBrowse

Item

ITEM ACTIONSEXPORT

Released

Journal Article

Die Erhaltung nativer Proteinstrukturen unter Ausschluss von Lösungsmittel: eine Untersuchung mit Hilfe der Kombination von Ionenmobilität mit Spektroskopie

MPS-Authors
/persons/resource/persons130885

Seo,  Jongcheol
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons59166

Hoffmann,  Waldemar
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons22220

Warnke,  Stephan
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons32738

Pagel,  Kevin
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;
Institut für Chemie und Biochemie der Freien Universität Berlin;

/persons/resource/persons21614

Helden,  Gert von
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

Locator
There are no locators available
Fulltext (public)

Seo_et_al-2016-Angewandte_Chemie.pdf
(Publisher version), 2MB

Supplementary Material (public)
There is no public supplementary material available
Citation

Seo, J., Hoffmann, W., Warnke, S., Bowers, M. T., Pagel, K., & Helden, G. v. (2016). Die Erhaltung nativer Proteinstrukturen unter Ausschluss von Lösungsmittel: eine Untersuchung mit Hilfe der Kombination von Ionenmobilität mit Spektroskopie. Angewandte Chemie, 128(45), 14380-14384. doi:10.1002/ange.201606029.


Cite as: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-16C3-E
Abstract
Kann die Struktur kleinerer bis mittelgroßer Proteine beim Übergang aus der Lösung in die Gasphase bewahrt werden? Zwar haben sich eine Vielzahl von Studien dieser Frage gewidmet, jedoch steht eine eindeutige Antwort noch aus. Die Klärung dieses Problems ist gleichwohl wichtig, denn davon hängt es ab, ob die empfindlichen Methoden der nativen Massenspektrometrie Probleme der Strukturbiologie adressieren können. Mithilfe einer Kombination aus Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und Infrarotspektroskopie untersuchen wir sowohl Sekundär- als auch Tertiärstruktur von Proteinen, die unter milden Bedingungen aus der Lösung in die Gasphase gebracht werden. In dieser Studie wurden die Moleküle Myoglobin und β-Lactoglobulin untersucht, die prototypische Beispiele für helikale bzw. β-Faltblatt-reiche Proteine sind. Unsere Ergebnisse zeigen, dass für niedrige Ladungszustände und unter sanften Bedingungen Aspekte der nativen Sekundär- und Tertiärstuktur bewahrt werden können.