Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
  Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht

Freigegeben
Zeitschriftenartikel

The cryo-EM structure of a ribosome-Ski2-Ski3-Ski8 helicase complex

MPG-Autoren
/persons/resource/persons79135

Kowalinski,  Eva
Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons77867

Conti,  Elena
Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

Externe Ressourcen

http://science.sciencemag.org/content/354/6318/1431.full
(Verlagsversion)

Volltexte (beschränkter Zugriff)
Für Ihren IP-Bereich sind aktuell keine Volltexte freigegeben.
Volltexte (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Volltexte in PuRe verfügbar
Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Schmidt, C., Kowalinski, E., Shanmuganathan, V., Defenouillere, Q., Braunger, K., Heuer, A., et al. (2016). The cryo-EM structure of a ribosome-Ski2-Ski3-Ski8 helicase complex. Science, 354(6318), 1431-1433. doi:10.1126/science.aaf7520.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-57B6-4
Zusammenfassung
Ski2-Ski3-Ski8 (Ski) is a helicase complex functioning with the RNA-degrading exosome to mediate the 3-5' messenger RNA (mRNA) decay in turnover and quality-control pathways. We report that the Ski complex directly associates with 80S ribosomes presenting a short mRNA 3' overhang. We determined the structure of an endogenous ribosome-Ski complex using cryo electron microscopy (EM) with a local resolution of the Ski complex ranging from 4 angstroms (angstrom) in the core to about 10 angstrom for intrinsically flexible regions. Ribosome binding displaces the autoinhibitory domain of the Ski2 helicase, positioning it in an open conformation near the ribosomal mRNA entry tunnel. We observe that the mRNA 3 overhang is threaded directly from the small ribosomal subunit to the helicase channel of Ski2, primed for ongoing exosome-mediated 3'-5' degradation.