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Abstract

Untersucht wird das Verhalten des Braunroten Hämovanadins im Hämolysat (Henze-Lösung, pH 2.5) aus den Vanadocyten der Ascidie Phallusia mamillata Cuvier bei der Dialyse, im elektrischen Feld und während der Sedimentation in der Ultrazentrifuge. Das Absorptionsspektrum wird bei verschiedenen pH-Werten mit den Spektren von Vanadin(III)-Komplexen sowie mit dem System aus Vanadocyten-Protein und Disulfato-vanadin(III)-säure im Lichte der Ligandenfeld-Theorie verglichen. Die bei der Sedimentation einheitlich wandernde spezifische Protein-Komponente (S20° = 3.7°10−13 Sek.) liegt in der Henze-Lösung wahrscheinlich als hellgrünes Proteinium-vanadin(III)-Kation (λmax = 430, 605 mμ; log E1cmIV = 1.80, 1.17) vor. Die braune Farbe wird durch das schwache Komplex-Anion [V(SO4)2L]3° (L = 4-zähniger, organischer Ligand) bestimmt (Stabilitätskonstante log K = 1.88; λmax = 425 mμ, log E1cmIV = 2.37 bei pH 2.5). Die undissoziierte Form findet sich zu 7% im Gleichgewicht mit ihren Dissoziationsprodukten [V(H2O6]3°, Sulfat und organischem Liganden. Die N-haltige, komplexbildende Gruppe (L) wandert bei pH 2.5, aus diesem Gleichgewicht heraus, in protonierter Form langsam kathodisch. Sie durchdringt die Dialysemembran in konstantem Verhältnis mit dem Vanadin und ist durch das Absorptionsmaximum bei 300 mμ (log E1cmIV = 3.87, pH 2.5) charakterisiert.