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Abstract

Die Muskelkontraktion beruht auf dem aneinander-vorbei-Gleiten von dicken und dünnen Filamenten, die innerhalb der Muskelzelle parallel zur Faserrichtung verlaufen. Die dünnen Filamente, die von der Z-Linie ausgehend in die Sarkomere reichen, bestehen zu 60% aus dem Protein Aktin und zu 40% aus den Regulatorproteinen Tropomyosin und Tropomin. Das dicke Filament ist fast ausschließlich aus dem Protein Myosin aufgebaut. Beide Filamenttypen bilden eine Überlappungszone, deren Breite vom Ausmaß der Verkürzung der Muskelzelle abhängig ist. Die mechanische Kraft, die notwendig ist, um die beiden Filamente aneinander vorbeizutreiben, wird von der s. g. Myosinquerbrücke erzeugt, die in einer Art Ruderbewegung sich zyklisch am Aktinfilament anheftet, umknickt und wieder losläßt. Während dieses Vorgangs wird ATP zu ADP und anorganischem Phosphat vom Myosin hydrolysiert. Der molekulare Vorgang der Kraftgeneration innerhalb der Muskelzelle beruht somit auf der Interaktion der beiden Proteine Aktin und Myosin bei Verbrauch von chemischer Energie, die in Form von ATP vorliegt. In den letzten 20 Jahren ist die Struktur der beteiligten Proteine, die Art ihrer Aggregation in den Filamenten und die relative Anordnung der Filamente zueinander eingehend erforscht worden. Ebenfalls in groben Zügen ist auf molekularer Ebene der elektromechanische Koppelungsvorgang geklärt, d. h. die Sequenz von Vorgängen, die nötig sind, einen Muskel in Ruhe durch einen neuralen Impuls in einen sich aktiv verkürzenden zu verwandeln. Im Augenblick konzentriert sich das Interesse auf die kinetische Analyse der Hydrolyse des ATPs durch Myosin und den modifizierenden Einfluß des Aktins auf bestimmte Reaktionsschritte der ATP-Bindung und Spaltung am Myosin. Von derartigen Untersuchungen ist ein tieferer Einblick in den Vorgang der chemotechnischen Energieumwandlung auf molekularer Ebene zu erwarten.