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Structural and mechanistic insights into a Bacteroides vulgatus retaining N-acetyl-β-galactosaminidase that uses neighbouring group participation

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Zitation

Roth, C., Petricevic, M., John, A., Goddard-Borger, E. D., Davies, G. J., & Williams, S. J. (2016). Structural and mechanistic insights into a Bacteroides vulgatus retaining N-acetyl-β-galactosaminidase that uses neighbouring group participation. Chemical Communications, 52(74), 11096-11099. doi:10.1039/C6CC04649E.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-18B4-A
Zusammenfassung
Bacteroides vulgatus is a member of the human microbiota whose abundance is increased in patients with Crohn'}s disease. We show that a B. vulgatus glycoside hydrolase from the carbohydrate active enzyme family GH123{,} BvGH123{,} is an N-acetyl-[small beta]-galactosaminidase that acts with retention of stereochemistry{,} and{,} through a 3-D structure in complex with Gal-thiazoline{, provide evidence in support of a neighbouring group participation mechanism.