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Structural determinants of reductive terpene cyclization in iridoid biosynthesis

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https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4685742/
(Verlagsversion)

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Zitation

Kries, H., Caputi, L., Stevenson, C. E. M., Kamileen, M. O., Sherden, N. H., Geu-Flores, F., et al. (2016). Structural determinants of reductive terpene cyclization in iridoid biosynthesis. Nature Chemical Biology, 12(1), 6-8. doi:10.1038/nchembio.1955.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-B896-5
Zusammenfassung
The carbon skeleton of ecologically and pharmacologically important iridoid monoterpenes is formed in a reductive cyclization reaction unrelated to canonical terpene cyclization. Here we report the crystal structure of the recently discovered iridoid cyclase (from Catharanthus roseus) bound to a mechanism-inspired inhibitor that illuminates substrate binding and catalytic function of the enzyme. Key features that distinguish iridoid synthase from its close homolog progesterone 5 beta-reductase are highlighted.