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Zeitschriftenartikel

Structural adaptations of photosynthetic complex I enable ferredoxin-dependent electron transfer.

MPG-Autoren
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Schuller,  Jan M.
Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons77937

Engel,  Benjamin D.
Baumeister, Wolfgang / Molecular Structural Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Schuller, J. M., Birrell, J. A., Tanaka, H., Konuma, T., Wulfhorst, H., Cox, N., et al. (2019). Structural adaptations of photosynthetic complex I enable ferredoxin-dependent electron transfer. Science, 363(6424), 257-260. doi:10.1126/science.aau3613.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-CD3F-2
Zusammenfassung
Photosynthetic complex I enables cyclic electron flow around photosystem I, a regulatory mechanism for photosynthetic energy conversion. We report a 3.3-A resolution cryo-EM structure of photosynthetic complex I from the cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus. The model reveals structural adaptations that facilitate binding and electron transfer from the photosynthetic electron carrier ferredoxin. By mimicking cyclic electron flow with isolated components in vitro, we demonstrate that ferredoxin directly mediates electron transfer between photosystem I and complex I, instead of using intermediates such as NADPH. A large rate constant for association of ferredoxin to complex I indicates efficient recognition, with the protein subunit NdhS being the key component in this process. Copyright © 2018, American Association for the Advancement of Science.