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Journal Article

Eine intrinsische Hydrophobieskala für Aminosäuren und ihre Anwendung auf fluorierte Verbindungen

MPS-Authors
/persons/resource/persons59166

Hoffmann,  Waldemar
Freie Universität Berlin, Department of Biology, Chemistry and Pharmacy;
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons232475

Langenhan,  Jennifer
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons229409

Chang,  Rayoon
Freie Universität Berlin, Department of Biology, Chemistry and Pharmacy;
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons130885

Seo,  Jongcheol
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons21859

Meijer,  Gerard
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons21614

Helden,  Gert von
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

/persons/resource/persons32738

Pagel,  Kevin
Freie Universität Berlin, Department of Biology, Chemistry and Pharmacy;
Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society;

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Fulltext (public)
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Supplementary Material (public)
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Citation

Hoffmann, W., Langenhan, J., Huhmann, S., Moschner, J., Chang, R., Accorsi, M., et al. (2019). Eine intrinsische Hydrophobieskala für Aminosäuren und ihre Anwendung auf fluorierte Verbindungen. Angewandte Chemie, 131(24), 8300-8304. doi:10.1002/ange.201813954.


Cite as: http://hdl.handle.net/21.11116/0000-0003-589D-A
Abstract
Es existieren über 100 Hydrophobieskalen für Aminosäuren, die auf unterschiedlichen Ansätzen basieren und einheitlich in kondensierter Phase ermittelt werden. Ein Vergleich der Hydrophobiewerte aus verschiedenen Methoden und die Ermittlung ihrer relativen Rangfolge sind jedoch anspruchsvoll, da die Wechselwirkungen zwischen der Umgebung und der Aminosäure in jeder Methode spezifisch sind. Hier überwinden wir diese Einschränkung, indem wir die Eigenschaften von Aminosäuren in der Reinraumumgebung der Gasphase untersuchen. In der Gasphase bleiben standardmäßig entropische Beiträge des hydrophoben Effektes aus, und nur die Polarität der Seitenkette ist für die Selbstorganisation entscheidend. Dies ermöglicht die Ableitung einer neuartigen Hydrophobieskala, die ausschließlich auf der Interaktion einzelner Aminosäureeinheiten innerhalb des Clusters basiert und somit die Eigenschaften der Seitenketten besser abbildet. Dieses Prinzip kann für die Klassifizierung von nicht‐natürlichen Derivaten angewendet werden, wie hier für fluorierte Aminosäurevarianten gezeigt ist.