English
 
Help Privacy Policy Disclaimer
  Advanced SearchBrowse

Item

ITEM ACTIONSEXPORT

Released

Journal Article

Einige vom Ketophalloidin abgeleitete, in der biochemischen Forschung anwendbare Dithiolane

MPS-Authors
/persons/resource/persons197838

Wieland,  Theodor
Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

/persons/resource/persons211468

Deboben,  Axel
Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

/persons/resource/persons92864

Faulstich,  Heinz
Department of Molecular Cell Research, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

Fulltext (restricted access)
There are currently no full texts shared for your IP range.
Fulltext (public)
There are no public fulltexts stored in PuRe
Supplementary Material (public)
There is no public supplementary material available
Citation

Wieland, T., Deboben, A., & Faulstich, H. (1980). Einige vom Ketophalloidin abgeleitete, in der biochemischen Forschung anwendbare Dithiolane. Liebigs Annalen der Chemie, 1980(3), 416-424. doi:10.1002/jlac.198019800310.


Cite as: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0004-8BCD-9
Abstract
Ketophalloidin, [Cyclo(L‐alanyl‐D‐threonyl‐L‐cysteinyl‐4‐allo‐hydroxy‐L‐prolyl‐L‐alanyl‐2‐mercapto‐L‐tryptophyl‐4‐oxo‐L‐norvalyl)‐cyclo(3→6)sulfid] (2), aus Phalloidin (1) durch Periodatoxidation erhalten, wurde mit 2,3‐Dimercaptopropionsäure zur Dithiolancarbonsäure 3 oder mit 3‐Amino‐1,2‐propandithiol zum (Aminomethyl)dithiolan 4 umgesetzt. Verbindung 4 diente als Ausgangssubstanz für weitere Derivate: Mit Bernsteinsäureanhydrid entstand die N‐(3‐Carboxypropionyl)verbindung 5, mit N‐(Iodacetoxy)succinimid die N‐Iodacetylverbindung 6 und aus ihr durch nucleophile Substitution des Iods durch Azidionen die Azidoacetylverbindung 8. Mit Fluorescein‐isothiocyanat wurde aus 4 das fluorescierende Phallotoxin 7 erhalten, das sich spezifisch — wie alle hier beschriebenen Phalloidinderivate — an den Rezeptor Aktin bindet. Die Derivate 6 und 7 können für eine kovalente Bindung an Aktin Verwendung finden (Affinitätsmarkierung), die funktionellen Derivate 3, 4 und 5 wurden mittels eines wasserlöslichen Carbodiimids mit Rinderserumalbumin verbunden; das Amin 4 wurde auch mit aktivierter Sepharose zu einem Adsorbens für die Affinitätschromatographie verknüpft.