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Zeitschriftenartikel

Cytochrome c oxidase

MPG-Autoren
/persons/resource/persons249431

Ostermeier,  Christian
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons249429

Iwata,  So
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons137800

Michel,  Hartmut       
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

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Zitation

Ostermeier, C., Iwata, S., & Michel, H. (1996). Cytochrome c oxidase. Current Opinion in Structural Biology, 6(4), 460-466. doi:10.1016/S0959-440X(96)80110-2.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-0611-F
Zusammenfassung
Within the past year, the structures of the cytochrome c oxidase from the soil bacterium Paracoccus denitrificans and of the metal centers of the cytochrome c oxidase from bovine heart mitochondria, both determined at 2.8 Å resolution by X-ray crystallography, have been reported. The structures form a basis for understanding the mechanism of this redox-coupled transmembrane proton pump, which is the key component of the respiratory chain of most aerobic organisms.