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Zeitschriftenartikel

Neue Möglichkeiten für die Strukturbestimmung von Membranproteinen

MPG-Autoren
/persons/resource/persons225378

Gewering,  Theresa
Department of Structural Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons209431

Möller,  Arne       
Department of Structural Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;
Abteilung Strukturbiologie, Universität Osnabrück, Osnabrück, Germany;

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Zitation

Gewering, T., & Möller, A. (2020). Neue Möglichkeiten für die Strukturbestimmung von Membranproteinen. Biospektrum, 26(6), 615-617. doi:10.1007/s12268-020-1469-0.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-4514-5
Zusammenfassung
Membrane proteins establish the connection between the outside and
the inside of a cell. Even though 30 percent of proteins in a cell are mem -
brane associated, their structural data is strongly underrepresen ted
due to the high fl exibility and low purifi cation yield. The resolution re -
volution in cryo-EM opened up new opportunities to solve structures of
dynamic membrane proteins that can only be purifi ed in small quantities.