Crystal structure and putative mechanism of 3-methylitaconate Δ-isomerase from 
Eubacterium barkeri.

Velarde, M.; Macieira, S.; Hilberg, M.; Bröker, M.; Tu, M. S.; Golding, B. T.; Pierik, A. J..; Buckel, W.; Messerschmidt, A.

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Crystal structure and putative mechanism of 3-methylitaconate Δ-isomerase from Eubacterium barkeri.

MPG-Autoren

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Buckel, W.
Max Planck Fellow Mechanism of Enzymes from Anaerobic Bacteria, Alumni, Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology, Max Planck Society;

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Zitation

Velarde, M., Macieira, S., Hilberg, M., Bröker, M., Tu, M. S., Golding, B. T., et al. (2009). Crystal structure and putative mechanism of 3-methylitaconate Δ-isomerase from Eubacterium barkeri. Journal of Molecular Biology, 391, 609-620.

Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-C4FF-D

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