Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT

Freigegeben

Zeitschriftenartikel

A symmetric lipovitellin-phosvitin dimer in cyclostome yolk platelet crystals: structural and biochemical observations

MPG-Autoren
/persons/resource/persons257050

Richter,  Hans-Peter
Department of Cell Physiology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
Es sind keine externen Ressourcen hinterlegt
Volltexte (beschränkter Zugriff)
Für Ihren IP-Bereich sind aktuell keine Volltexte freigegeben.
Volltexte (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Volltexte in PuRe verfügbar
Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Lange, R. H., & Richter, H.-P. (1981). A symmetric lipovitellin-phosvitin dimer in cyclostome yolk platelet crystals: structural and biochemical observations. Journal of Molecular Biology (London), 148(4), 487-491. doi:10.1016/0022-2836(81)90188-1.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-277E-0
Zusammenfassung
Lipoprotein crystals of hagfish yolk platelets (Myxine glutinosa L.) are, by electron diffraction of embedded specimens, monoclinic (a > 19.8 nm, b > 8.9 nm, c > 9.0 nm, β ~ 105°; space group C2: 2 dimers per cell). Using sodium dodecyl sulfate/polyacrylamide gel electrophoresis, the four major protein bands in Myxine (molecular weights 30,000; 44,000: 80,000 and 130,000) correspond, with small differences, to similar bands of Xenopus yolk lipoproteins. The symmetric lipovitellin-phosvitin dimer in cyclostomes is unique and probably reflects the lack of diversification of homologous vertebrate protein species.