Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
  Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht

Freigegeben
Buchkapitel

Electrical Currents of the light driven Pump Bacteriorhodopsin. The Role of Asp 85 and Asp 96 on Proton Translocation

MPG-Autoren
/persons/resource/persons137592

Bamberg,  Ernst
Transport Proteins Group, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons47688

Butt,  Hans-Jürgen
Transport Proteins Group, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons78798

Tittor,  Jörg
Oesterhelt, Dieter / Membrane Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons78468

Oesterhelt,  Dieter
Oesterhelt, Dieter / Membrane Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
Es sind keine externen Ressourcen hinterlegt
Volltexte (beschränkter Zugriff)
Für Ihren IP-Bereich sind aktuell keine Volltexte freigegeben.
Volltexte (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Volltexte in PuRe verfügbar
Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Bamberg, E., Butt, H.-J., Tittor, J., & Oesterhelt, D. (1992). Electrical Currents of the light driven Pump Bacteriorhodopsin. The Role of Asp 85 and Asp 96 on Proton Translocation. In R. Guidelli (Ed.), Electrified Interfaces in Physics, Chemistry and Biology (pp. 533-549). Dordrecht: Springer Science+Business Media.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0008-3104-C
Zusammenfassung
The functional properties of the light-driven proton pump of bacteriorhodopsin and two point-mutated analogues have been studied on planar lipid membranes and on gels where membrane fragments containing the ion pumps have been oriented in an electric field. It is shown that Asp 85 and Asp 96 playa central role in proton pumping of bacteriorhodopsin