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Zeitschriftenartikel

Coumarin-phalloidin: a new actin probe permitting triple immunofluorescence microscopy of the cytoskeleton

MPG-Autoren
/persons/resource/persons96103

Zobeley,  S.
Department of Physiology, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

/persons/resource/persons92864

Faulstich,  H.
Department of Physiology, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

Externe Ressourcen

https://journals.biologists.com/jcs/article/89/1/21/60054/Coumarin-phalloidin-a-new-actin-probe-permitting
(beliebiger Volltext)

https://journals.biologists.com/jcs/article-pdf/89/1/21/1437121/21.pdf
(beliebiger Volltext)

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Zitation

Small, J., Zobeley, S., Rinnerthaler, G., & Faulstich, H. (1988). Coumarin-phalloidin: a new actin probe permitting triple immunofluorescence microscopy of the cytoskeleton. Journal of Cell Science, 89, 21-24. doi:10.1242/jcs.89.1.21.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000A-A6DB-4
Zusammenfassung
7-Diethylamino-3-(4-isothiocyanotophenyl)-4-methylcoumarin (CPITC) was coupled to amino-methyldithiolanophalloidin to produce a new phalloidin derivative, coumarin-phalloidin, fluorescent in the blue region of the spectrum. Coumarin-phalloidin binds to actin with around 100-fold less affinity than unconjugated phalloidin, but with enough avidity to make it a useful stain for actin filaments. Appropriate filter combinations permit triple immunofluorescence microscopy of the cytoskeleton with fluorescein and rhodamine conjugates together with coumarin-phalloidin.