Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
Zur Ablage hinzufügen
  Lokale TagsFreigabegeschichteDetailsÜbersicht

Freigegeben
Zeitschriftenartikel

Site-specific tryptophan fluorescence spectroscopy as a probe of membrane peptide structure and dynamics

MPG-Autoren
/persons/resource/persons14950

Clayton,  A. H. A.
Department of Molecular Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

Externe Ressourcen
Es sind keine externen Ressourcen hinterlegt
Volltexte (beschränkter Zugriff)
Für Ihren IP-Bereich sind aktuell keine Volltexte freigegeben.
Volltexte (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Volltexte in PuRe verfügbar
Ergänzendes Material (frei zugänglich)
Es sind keine frei zugänglichen Ergänzenden Materialien verfügbar
Zitation

Clayton, A. H. A., & Sawyer, W. H. (2002). Site-specific tryptophan fluorescence spectroscopy as a probe of membrane peptide structure and dynamics. European Biophysics Journal, 31(1), 9-13. Retrieved from http://springerlink.metapress.com/content/r6031fq97rue6y5b/fulltext.pdf.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-F424-5
Zusammenfassung
The fluorescence from tryptophan contains valuable information about the environment local to the indole side-chain. This environment sensitivity coupled with the ability to synthetically or genetically incorporate a single tryptophan residue at specific sites in a polypeptide sequence has provided the membrane biophysicist with powerful tools for examining the structure and dynamics of membrane peptides and proteins. Here we briefly review the use of site-specific tryptophan fluorescence spectroscopy to probe aspects of peptide orientation, structure, and dynamics in lipid bilayers, focusing on recent developments in the literature.