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Zeitschriftenartikel

X-ray structure of the γ-subunit of a dissimilatory sulfite reductase: Fixed and flexible C-terminal arms

MPG-Autoren
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Ermler,  Ulrich       
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

/persons/resource/persons137939

Warkentin,  Eberhard
Department of Molecular Membrane Biology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society;

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Zitation

Mander, G. J., Weiss, M. S., Hedderich, R., Kahnt, J., Ermler, U., & Warkentin, E. (2005). X-ray structure of the γ-subunit of a dissimilatory sulfite reductase: Fixed and flexible C-terminal arms. FEBS Letters, 579(21), 4600-4604. doi:10.1016/j.febslet.2005.07.029.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0024-DA4A-5
Zusammenfassung
The X-ray structure of the gamma-subunit of the dissimilatory sulfite reductase (DsrC) from Archaeoglobus fulgidus was determined at 1.12 and 2.1A resolution, in the two crystal forms named DsrCnat and DsrCox the latter being cocrystallized with the oxidizing agent tert-butyl hydroperoxide. The fold corresponds to that of the homologous protein from Pyrobaculum aerophilum but is significantly more compact. The most interesting, highly conserved C-terminal arm adopts a well-defined conformation in A. fulgidus DsrC in contrast to the completely disordered conformation in P. aerophilum DsrC. The functional relevance of both conformations and of a potentially redox-active disulfide bond between the strictly invariant Cys103 and Cys114 are discussed.