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Zeitschriftenartikel

Reactions catalyzed by bacterial cytochromes P450

MPG-Autoren
/persons/resource/persons92561

Cryle,  Max
Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;
Cytochrome P450, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;
Heme and Flavin Enzymes, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society;

Externe Ressourcen

https://doi.org/10.1071/CH03040
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Zitation

Cryle, M., Stok, J. E., & De Voss, J. J. (2003). Reactions catalyzed by bacterial cytochromes P450. Australien Journal of Chemistry, 56(8), 749-762. doi:10.1002/chin.200343234.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-3BE8-9
Zusammenfassung
The cytochromes P450 are a large family of oxidative haemoproteins that are responsible for a wide variety of oxidative transformations in a variety of organisms. This review focuses upon the reactions catalyzed specifically by bacterial enzymes, which includes aliphatic hydroxylation, alkene epoxidation, aromatic hydroxylation, oxidative phenolic coupling, heteroatom oxidation and dealkylation, and multiple oxidations including C−C bond cleavage. The potential for the practical application of the oxidizing power of these enzymes is briefly discussed