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Zeitschriftenartikel

Structural basis of the histone ubiquitination read-write mechanism of RYBP-PRC1

MPG-Autoren
/persons/resource/persons297965

Ciapponi,  Maria
Müller, Jürg / Chromatin Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons297969

Karlukova,  Elena
Müller, Jürg / Chromatin Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

Schkoelziger,  Sven
Müller, Jürg / Chromatin Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Benda,  Christian
Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

/persons/resource/persons78423

Müller,  Jürg       
Müller, Jürg / Chromatin Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Ciapponi, M., Karlukova, E., Schkoelziger, S., Benda, C., & Müller, J. (2024). Structural basis of the histone ubiquitination read-write mechanism of RYBP-PRC1. Nature Structural & Molecular Biology. doi:10.1038/s41594-024-01258-x.


Zitierlink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000F-385A-E
Zusammenfassung
Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP-PRC1 binds unmodified nucleosomes via RING1B but H2Aub1-modified nucleosomes via RYBP. RYBP interactions with both ubiquitin and the nucleosome acidic patch create the high binding affinity that favors RYBP- over RING1B-directed PRC1 binding to H2Aub1-modified nucleosomes; this enables RING1B to monoubiquitinate H2A in neighboring unmodified nucleosomes.
Cryo-EM studies reveal that RYBP-PRC1 uses two distinct interfaces for binding unmodified and H2Aub1-modified nucleosomes. These binding modes enable the complex to generate H2Aub1 chromatin domains by a read-write mechanism.