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  Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität.

Morris, V. K., Linser, R., Wilde, K. L., Duff, A. P., Stunde, M., & Kwan, A. H. (2012). Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität. Angewandte Chemie, 124(50), 12791-12795. doi:10.1002/ange.201205625.

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Item Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0018-A2BC-9 Version Permalink: http://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0027-C521-3
Genre: Journal Article

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:
1977483.pdf (Publisher version), 2MB
 
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-
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1977483.pdf
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Restricted (Max Planck Institute for Biophysical Chemistry (Karl Friedrich Bonhoeffer Institute), Göttingen; )
MIME-Type / Checksum:
application/pdf
Technical Metadata:
Copyright Date:
-
Copyright Info:
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-
:
1977483_Suppl.pdf (Supplementary material), 593KB
Name:
1977483_Suppl.pdf
Description:
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Visibility:
Public
MIME-Type / Checksum:
application/pdf / [MD5]
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-
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-
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Creators

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 Creators:
Morris, V. K., Author
Linser, R.1, Author              
Wilde, K. L., Author
Duff, A. P., Author
Stunde, M., Author
Kwan, A. H., Author
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

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Free keywords: Amyloide; Faserproteine; Festkörper-NMR-Spektroskopie; Hydrophobine; Magic-Angle-Spinning
 Abstract: Wasserabweisend: Hydrophobine sind Proteine aus Pilzen, die amphipathische fibrilläre Monolagen mit amyloiden Eigenschaften und einer hydrophoben Seite so wasserabweisend wie Teflon bilden. Festkörper-NMR-Studien an EAS-Hydrophobin-Fibrillen belegen für die Amyloidbildung im Kontext des gesamten funktionellen Amyloids eine partielle molekulare Reorganisation und einen geordneten, β-Faltblatt-reichen Kern.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 2012-11-052012-12-07
 Publication Status: Published in print
 Pages: -
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Method: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1002/ange.201205625
 Degree: -

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Legal Case

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Source 1

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Title: Angewandte Chemie
Source Genre: Journal
 Creator(s):
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Publ. Info: -
Pages: - Volume / Issue: 124 (50) Sequence Number: - Start / End Page: 12791 - 12795 Identifier: -