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  The RNA helicase ​Aquarius exhibits structural adaptations mediating its recruitment to spliceosomes.

De, I., Bessonov, S., Hofele, R., Dos Santos, K., Will, C. L., Urlaub, H., et al. (2015). The RNA helicase ​Aquarius exhibits structural adaptations mediating its recruitment to spliceosomes. Nature Structural and Molecular Biology, 22(2), 138-144. doi:10.1038/nsmb.2951.

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Urheber

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 Urheber:
De, I.1, Autor           
Bessonov, S.2, Autor           
Hofele, R.3, Autor           
Dos Santos, K., Autor
Will, C. L.2, Autor           
Urlaub, H.3, Autor           
Lührmann, R.2, Autor           
Pena, V.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Macromolecular Crystallography, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2035293              
2Department of Cellular Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578576              
3Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578613              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Aquarius is a multifunctional putative RNA helicase that binds precursor-mRNA introns at a defined position. Here we report the crystal structure of human Aquarius, revealing a central RNA helicase core and several unique accessory domains, including an ARM-repeat domain. We show that Aquarius is integrated into spliceosomes as part of a pentameric intron-binding complex (IBC) that, together with the ARM domain, cross-links to U2 snRNP proteins within activated spliceosomes; this suggests that the latter aid in positioning Aquarius on the intron. Aquarius's ARM domain is essential for IBC formation, thus indicating that it has a key protein-protein-scaffolding role. Finally, we provide evidence that Aquarius is required for efficient precursor-mRNA splicing in vitro. Our findings highlight the remarkable structural adaptations of a helicase to achieve position-specific recruitment to a ribonucleoprotein complex and reveal a new building block of the human spliceosome.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2015-01-19
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/nsmb.2951
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Structural and Molecular Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 22 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 138 - 144 Identifikator: -