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  Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in AZT activation.

Lavie, A., Vetter, I. R., Konrad, M., Goody, R. S., Reinstein, J., & Schlichting, I. (1997). Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in AZT activation. Nature Structural Biology, 4, 601-604. doi:10.1038/nsb0897-601.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-CD2E-B Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-CDC7-F
Genre: Zeitschriftenartikel

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2304289.pdf (Verlagsversion), 627KB
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https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-CDB3-C
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2304289.pdf
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Öffentlich
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Urheber

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 Urheber:
Lavie, A., Autor
Vetter, I. R., Autor
Konrad, M.1, Autor           
Goody, R. S., Autor
Reinstein, J., Autor
Schlichting, I., Autor
Affiliations:
1Research Group of Enzyme Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578612              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Structural comparison of thymidylate kinase complexed with either dTMP or with AZTMP suggests that the low phosphorylation rate of AZTMP is due to an induced P-loop movement.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1997
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/nsb0897-601
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Structural Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 4 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 601 - 604 Identifikator: -