Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in 
AZT activation.

Lavie, A.; Vetter, I. R.; Konrad, M.; Goody, R. S.; Reinstein, J.; Schlichting, I.

doi:10.1038/nsb0897-601

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Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in AZT activation.

MPG-Autoren

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Konrad, M.
Research Group of Enzyme Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society;

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Zitation

Lavie, A., Vetter, I. R., Konrad, M., Goody, R. S., Reinstein, J., & Schlichting, I. (1997). Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in AZT activation. Nature Structural Biology, 4, 601-604. doi:10.1038/nsb0897-601.

Zitierlink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002A-CD2E-B

Zusammenfassung

Structural comparison of thymidylate kinase complexed with either dTMP or with AZTMP suggests that the low phosphorylation rate of AZTMP is due to an induced P-loop movement.