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  Structure of outer membrane protein G in lipid bilayers.

Retel, J. S., Nieuwkoop, A. J., Hiller, M., Higman, V. A., Barbet-Massin, E., Stanek, J., et al. (2017). Structure of outer membrane protein G in lipid bilayers. Nature Communications, 8: 2073. doi:10.1038/s41467-017-02228-2.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Retel, J. S., Autor
Nieuwkoop, A. J., Autor
Hiller, M., Autor
Higman, V. A., Autor
Barbet-Massin, E., Autor
Stanek, J., Autor
Andreas, L. B.1, Autor           
Franks, W. T., Autor
van Rossum, B. J., Autor
Vinothkumar, K. R., Autor
Handel, L., Autor
de Palma, G. G., Autor
Bardiaux, B., Autor
Pintacuda, G., Autor
Emsley, L., Autor
Kühlbrandt, W., Autor
Oschkinat, H., Autor
Affiliations:
1Research Group of Solid State NMR Spectroscopy-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2396693              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: β-barrel proteins mediate nutrient uptake in bacteria and serve vital functions in cell signaling and adhesion. For the 14-strand outer membrane protein G of Escherichia coli, opening and closing is pH-dependent. Different roles of the extracellular loops in this process were proposed, and X-ray and solution NMR studies were divergent. Here, we report the structure of outer membrane protein G investigated in bilayers of E. coli lipid extracts by magic-angle-spinning NMR. In total, 1847 inter-residue 1H–1H and 13C–13C distance restraints, 256 torsion angles, but no hydrogen bond restraints are used to calculate the structure. The length of β-strands is found to vary beyond the membrane boundary, with strands 6–8 being the longest and the extracellular loops 3 and 4 well ordered. The site of barrel closure at strands 1 and 14 is more disordered than most remaining strands, with the flexibility decreasing toward loops 3 and 4. Loop 4 presents a well-defined helix.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-12-12
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-017-02228-2
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 10 Band / Heft: 8 Artikelnummer: 2073 Start- / Endseite: - Identifikator: -