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  Local and global dynamics in intrinsically disordered synuclein.

Rezaei-Ghaleh, N., Parigi, G., Soranno, A., Holla, A., Becker, S., Schuler, B., et al. (2018). Local and global dynamics in intrinsically disordered synuclein. Angewandte Chemie International Edition, 57(46), 15262-15266. doi:10.1002/anie.201808172.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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2640234.pdf (Verlagsversion), 3MB
 
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2640234.pdf
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Eingeschränkt ( Max Planck Society (every institute); )
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2640234_Suppl.pdf
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2640234-preprint.pdf (Preprint), 4MB
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2640234-preprint.pdf
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Öffentlich
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application/pdf / [MD5]
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Rezaei-Ghaleh, N.1, Autor           
Parigi, G., Autor
Soranno, A., Autor
Holla, A., Autor
Becker, S.2, Autor           
Schuler, B., Autor
Luchinat, C., Autor
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: intrinsically disordered proteins; NMR spectroscopy; protein dynamics
 Zusammenfassung: Intrinsically disordered proteins experience a diverse spectrum of motions that are difficult to characterize with a single experimental technique. Here we combine high- and low-field nuclear spin relaxation, nanosecond fluorescence correlation spectroscopy (nsFCS) and long molecular dynamics simulations of alpha-synuclein, a paradigmatic IDP involved in Parkinson disease, to obtain a comprehensive picture of its conformational dynamics. The combined analysis shows that fast motions below 2 ns caused by local dihedral angle fluctuations and conformational sampling within and between Ramachandran substates decorrelate most of the backbone N-H orientational memory. However, slow motions with correlation times of up to ~13 ns from segmental dynamics are present throughout the alpha-synuclein chain, in particular in its C-terminal domain, and global chain reconfiguration occurs on a timescale of ~ 60 ns. Our study demonstrates that the combination of high- and low-field nuclear spin relaxation together with nsFCS and molecular dynamics simulations is a powerful strategy to determine residue-specific protein dynamics in IDPs at different time and length scales.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-10-182018-11-12
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/anie.201808172
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Projektname : Advanced Grant
Grant ID : 787679
Förderprogramm : LLPS-NMR
Förderorganisation : European Research Council (ERC)
Projektname : MIURPRIN2012SK7ASN
Grant ID : Propag-ageing634821a; iNEXT653706
Förderprogramm : -
Förderorganisation : European Commission (EC)
Projektname : COST Action
Grant ID : CA15209
Förderprogramm : -
Förderorganisation : EURELAX
Projektname : -
Grant ID : -
Förderprogramm : -
Förderorganisation : EU ESFRI Instruct Core Centre CERM
Projektname : -
Grant ID : -
Förderprogramm : -
Förderorganisation : Swiss National Science Foundation
Projektname : -
Grant ID : RE3655/2-1
Förderprogramm : -
Förderorganisation : Deutsche Forschungs Gemeinschaft

Quelle 1

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Titel: Angewandte Chemie International Edition
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 57 (46) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 15262 - 15266 Identifikator: -