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  Structural determinants of reductive terpene cyclization in iridoid biosynthesis

Kries, H., Caputi, L., Stevenson, C. E. M., Kamileen, M. O., Sherden, N. H., Geu-Flores, F., et al. (2016). Structural determinants of reductive terpene cyclization in iridoid biosynthesis. Nature Chemical Biology, 12(1), 6-8. doi:10.1038/nchembio.1955.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-B896-5 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0009-C0AC-C
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
SOC058.pdf (Verlagsversion), 2MB
 
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Name:
SOC058.pdf
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Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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-
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-
:
SOC058s1.pdf (Ergänzendes Material), 7MB
 
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SOC058s1.pdf
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OA-Status:
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
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application/pdf
Technische Metadaten:
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-
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-
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4685742/ (Verlagsversion)
Beschreibung:
OA
OA-Status:
Keine Angabe

Urheber

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 Urheber:
Kries, Hajo1, Autor
Caputi, Lorenzo1, Autor           
Stevenson, Clare E. M.1, Autor
Kamileen, Mohammed O.1, Autor
Sherden, Nathaniel H.1, Autor
Geu-Flores, Fernando1, Autor
Lawson, David M.1, Autor
O'Connor, Sarah E.1, Autor           
Affiliations:
1external, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: PROGESTERONE 5-BETA-REDUCTASE; DIGITALIS-LANATA; STRUCTURE VALIDATION; CARDENOLIDES; REFINEMENT; CHEMISTRY; BIOLOGY; FAMILYBiochemistry & Molecular Biology;
 Zusammenfassung: The carbon skeleton of ecologically and pharmacologically important iridoid monoterpenes is formed in a reductive cyclization reaction unrelated to canonical terpene cyclization. Here we report the crystal structure of the recently discovered iridoid cyclase (from Catharanthus roseus) bound to a mechanism-inspired inhibitor that illuminates substrate binding and catalytic function of the enzyme. Key features that distinguish iridoid synthase from its close homolog progesterone 5 beta-reductase are highlighted.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 6
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: SOC058
DOI: 10.1038/nchembio.1955
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Chemical Biology
  Andere : Nat. Chem. Biol.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: New York, NY : Nature Pub. Group
Seiten: - Band / Heft: 12 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 6 - 8 Identifikator: ISSN: 1552-4450
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/1000000000021290_1