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  Mitochondria shed their outer membrane in response to infection-induced stress

Li, X., Straub, J., Medeiros, T. C., Mehra, C., den Brave, F., Peker, E., Atanassov, I., Stillger, K., Michaelis, J. B., Burbridge, E., Adrain, C., Munch, C., Riemer, J., Becker, T., & Pernas, L. (2022). Mitochondria shed their outer membrane in response to infection-induced stress. Science, 375(6577), eabi4343. doi:10.1126/science.abi4343.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-B707-F 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-B708-E
資料種別: 学術論文

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URL:
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/35025629 (全文テキスト（全般）)
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作成者

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 作成者:
Li, X.1, 著者           
Straub, J.1, 著者           
Medeiros, T. C.1, 著者           
Mehra, C.1, 著者           
den Brave, F., 著者
Peker, E., 著者
Atanassov, I.2, 著者           
Stillger, K., 著者
Michaelis, J. B., 著者
Burbridge, E., 著者
Adrain, C., 著者
Munch, C., 著者
Riemer, J., 著者
Becker, T., 著者
Pernas, L.1, 著者           
所属:
1Pernas – Metabolism of Infection, Max Planck Research Groups, Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society, ou_3394005              
2Proteomics, Core Facilities, Max Planck Institute for Biology of Ageing, Max Planck Society, ou_1942305              

内容説明

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キーワード: Animals Cell Line GTP Phosphohydrolases/metabolism Humans Intracellular Membranes/physiology/ultrastructure Mice Mitochondrial Membrane Transport Proteins/metabolism Mitochondrial Membranes/*physiology/ultrastructure Mitochondrial Precursor Protein Import Complex Proteins/*metabolism Mitochondrial Proteins/metabolism Protein Binding Protozoan Proteins/*metabolism Stress, Physiological Toxoplasma/growth & development/*physiology/ultrastructure Toxoplasmosis/parasitology Vacuoles/physiology/ultrastructure
 要旨: The outer mitochondrial membrane (OMM) is essential for cellular homeostasis. Yet little is known of the mechanisms that remodel it during natural stresses. We found that large "SPOTs" (structures positive for OMM) emerge during Toxoplasma gondii infection in mammalian cells. SPOTs mediated the depletion of the OMM proteins mitofusin 1 and 2, which restrict parasite growth. The formation of SPOTs depended on the parasite effector TgMAF1 and the host mitochondrial import receptor TOM70, which is required for optimal parasite proliferation. TOM70 enabled TgMAF1 to interact with the host OMM translocase SAM50. The ablation of SAM50 or the overexpression of an OMM-targeted protein promoted OMM remodeling independently of infection. Thus, Toxoplasma hijacks the formation of SPOTs, a cellular response to OMM stress, to promote its growth.

資料詳細

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 日付: 2022-01-142022-01-14
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子（DOI, ISBNなど）: その他: 35025629
DOI: 10.1126/science.abi4343
ISSN: 1095-9203 (Electronic)0036-8075 (Linking)
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Science
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: - 巻号: 375 (6577) 通巻号: - 開始・終了ページ: eabi4343 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: -