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  Recent mechanistic insight into eukaryotic ribosomes.

Rodnina, M. V., & Wintermeyer, W. (2009). Recent mechanistic insight into eukaryotic ribosomes. Current Opinion in Cell Biology, 21(3), 435-443. doi:10.1016/j.ceb.2009.01.023.

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2156334.pdf (Verlagsversion), 2MB
Name:
2156334.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Urheber

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 Urheber:
Rodnina, M. V.1, Autor           
Wintermeyer, W.2, Autor           
Affiliations:
1Department of Physical Biochemistry, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578598              
2Research Group of Ribosome Dynamics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578599              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Ribosomes are supramolecular ribonucleoprotein particles that synthesize proteins in all cells. Protein synthesis proceeds through four major phases: initiation, elongation, termination, and ribosome recycling. In each phase, a number of phase-specific translation factors cooperate with the ribosome. Whereas elongation in prokaryotes and eukaryotes involve similar factors and proceed by similar mechanisms, mechanisms of initiation, termination, and ribosome recycling, as well as the factors involved, appear quite different. Here, we summarize recent progress in deciphering molecular mechanisms of eukaryotic translation. Comparisons with prokaryotic translation are included, emphasizing emerging patterns of common design.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2009-02-232009-06
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.ceb.2009.01.023
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Current Opinion in Cell Biology
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 21 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 435 - 443 Identifikator: -